Лук’янцева Г. В., Пастухова В. А., Олійник Т. М., Хмельницька Ю. К, Луць Ю. П.

ОГЛЯДИ ЛІТЕРАТУРИ

Наукова стаття

Проблематика можливостей впливу на прогресування системної відповіді організму на опікову травму залишається остаточно не вирішеною, незважаючи на активне вивчення цієї проблеми. Особливої актуальності у цьому сенсі набуває питання участі ендогенних біологічно активних речовин у патогенетичних реакціях опікової хвороби. Однією з таких сполук є поліпептидний гормон амілін. Він є нормальним фізіологічним продуктом секреції β-клітин острівців Лангерганса підшлункової залози і дифузних секреторних клітин шлунково-кишкового тракту. Він слугує одним з ендогенних регуляторів підтримки гомеостазу слизової оболонки шлунка, разом з інсуліном і глюкагоном приймає участь у регуляції вуглеводного обміну. Аналіз наукової літератури дозволив встановити декілька можливих механізмів, завдяки яким амілін може опосередкувати свою участь у реалізації протизапальних та інших ефектів при опіковій травмі. Панкреатичний гормон амілін потужно знижує реактивність тучних клітин в умовах in vitro, причому як базальну, так і у відповідь на дію стимуляторів ацетилхоліну та брадикініну, що може бути одним з потенційних механізмів його протизапальної дії при опікових травмах. Аміліну притаманні також вазодилятаційні властивості. Він значно посилює скоротливу активність кровоносних та лімфатичних мікросудин. Виражена судинорозширювальна дія аміліну, а також посилення ним скоротливої діяльності лімфатичних судин сприяє покращенню трофіки і збільшує регенераційну здатністьуражених опіковою травмою тканин. Зниження за рахунок впливу аміліну інтенсивності запальних процесів зменшує ступінь набряку тканин, а також сприяє вимиванню токсичних речовин з вогнища ушкодження. Участь панкреатичного гормону аміліну в реалізації системної відповіді на опікову травму полягає у протизапальному ефекті, покращанні живлення тканин, збільшенні екскреції продуктів лізису, а також у посиленні процесів регенерації уражених опіком тканин і органів.

термічний опік, хімічний опік, амілін.

1. Protsenko OS, Shapoval OV, Teslenko HO, Rodionov MO, Voshchylin BR, Yeletskyi MS. Klinichni ta eksperymentalni doslidzhennia tkanyn pry termichnykh poshkodzhenniakh. Aktualni problemy suchasnoi medytsyny. 2019;3:4-13. DOI: 10.26565/2617-409X-2019-3-01. [in Ukrainian].
2. Zhernov OA, Kozynets HP, Kitri M, Huz OO. Obhruntuvannia khirurhichnoho likuvannia pisliaopikovykh deformatsii ta kontraktur z vykorystanniam roztiahnutykh obiednanykh klaptiv na osnovi kliuchovykh ta perforantnykh sudyn. Plastychna, rekonstruktyvna i estetychna khirurhiia. 2018;1-2:61-70. [in Ukrainian].
3. Sorokina OYu, Filip ZhV. Porivnialna kharakterystyka dynamiky pokaznykiv metabolichnoi vidpovidi u fazy perebihu opikovoi khvoroby zalezhno vid terminiv pochatku operatyvnoho likuvannia. Klinichna medytsyna. 2017;18(XXIII):42-9. [in Ukrainian].
4. Tejiram S, Romanowski KS, Palmieri TL. Initial management of severe burn injury. Curr Opin Crit Care. 2019 Dec;25(6):647-52. DOI: 10.1097/MCC. 0000000000000662.
5. Naot D, Musson DS, Cornish J. The Activity of Peptides of the Calcitonin Family in Bone. Physiol Rev. 2019 Jan 1;99(1):781-805.
6. Akter R, Cao P, Noor H, Ridgway Z, Tu LH, Wang H, et al. Islet amyloid polypeptide: Structure, function, and pathophysiology. J. Diabetes Res. 2016;2016:2798269. DOI: 10.1155/2016/2798269.2.
7. Lukyantseva HV, Pastukhova VA, Krasnova SP, Oliinyk TM, Luts YuP. Osoblyvosti vplyvu amilinu na intensyvnist zapalnykh protsesiv, sprychynenykh termichnym ta khimichnym opikom. Visnyk problem biolohii i medytsyny, 2021;2(160):71-3. DOI: 10.29254/2077-4214- 2021-2-160-71-73. [in Ukrainian].
8. Bower RL, Yule L, Rees TA, Deganutti G, Hendrikse ER, Harris PW, et al. Molecular Signature for Receptor Engagement in the Metabolic Peptide Hormone Amylin. ACS Pharmacol Transl Sci. 2018 Apr 23;1(1):32-49. DOI: 10.1021/acsptsci.8b00002.
9. Volkov VN. Novye pankreaticheskie gormony: amylin. Universum: Мedicina I pharmakologiya: elektron. nauchn. zhurnal. 2014;11(12):1- 23. [in Russian].
10. Hay DL, Chen S, Lutz TA, Parkes DG, Roth JD. Amylin: Pharmacology, Physiology, and Clinical Potential. Pharmacol Rev. 2015;67(3):564- 600. DOI: 10.1124/pr.115.010629.
11. Moreno P, Acitores A, Gutiérrez-Rojas I, Nuche-Berenguer B, El Assar M, Rodriguez ML, et al. Amylin effect in extrapancreatic tissues participating in glucose homeostasis, in normal, insulin-resistant and type 2 diabetic state. Peptides. 2017;32(10):2077-85.
12. Camilleri M. Gastrointestinal hormones and regulation of gastric emptying. Curr Opin Endocrinol Diabetes Obes. 2019;26(1):3-10. DOI: 10.1097/MED. 0000000000000448.
13. Kumar AP, Lee S, Lukman S. Computational and Experimental Approaches to Design Inhibitors of Amylin Aggregation. Curr Drug Targets. 2019;20(16):1680-1694.
14. Lutz ТА. The interaction of amylin with other hormones in the control of eating. Diabetes Obes Metab. 2013;15(2):99-111. DOI: 10.1111/ j.1463-1326. 2012.01670.x.
15. Mietlicki-Baase EG, Reiner DJ, Cone JJ, Olivos DR, McGrath LE, Zimmer DJ, et al. Amylin modulates the mesolimbic dopamine system to control energy balance. Neuropsychopharmacology. 2015;40(2):372-85. DOI: 10.1038/npp. 2014.180.
16. Nahaichuk VI, Khimich SD, Zheliba MD, Zhuchenko OP, Povoroznyk AM, Prysiazhniuk MB, et al. Suchasni tekhnolohii likuvannia khvorykh z krytychnymy ta nadkrytychnymy opikamy. Visnyk Vinnytskoho natsionalnoho medychnoho universytetu. 2017;2(21):428-33. [in Ukrainian].
17. Raietska YaB. Pokaznyky endohennoi intoksykatsii pry eksperymentalnii opikovii khvorobi v stadii toksemii. Biolohichni systemy. 2016;8(1):24-7. [in Ukrainian].
18. Nebesna ZM, Volkov KS, Lisnychuk NIe, Demkiv IIa. Zminy okysno-vidnovnykh reaktsii u tkanyni lehen za umov opikovoi travmy ta pry yii korektsii iz zastosuvanniam liofilizovanoho ksenodermoimplantata y ekzohennoho preparatu surfaktantu. Medychna ta klinichna khimiia. 2015;17(3):29-33. [in Ukrainian].
19. Komi DE, Khomtchouk K, Luke Santa PM. A Review of the Contribution of Mast Cells in Wound Healing: Involved Molecular and Cellular Mechanisms. Clin Rev Allergy Immunol. 2020 Jun;58(3):298-312. DOI: 10.1007/s12016-019-08729-w.
20. Komi DE, Wohrl S, Bielory L. Mast Cell Biology at Molecular Level: a Comprehensive Review Clin Rev Allergy Immunol. 2020 Jun;58(3):342- 365. DOI: 10.1007/s12016-019-08769-2.
21. Jiménez M, Cervantes-Garcia D, Cordova-Davalos LE, Perez-Rodriguez MJ, Gonzalez-Espinosa C, Salinas E. Responses of Mast Cells to Pathogens: Beneficial and Detrimental Roles. Front Immunol. 2021 Jun 15;12:685865. DOI: 10.3389/fimmu.2021.685865.
22. Zhang Z, Kurashima Y. Two Sides of the Coin: Mast Cells as a Key Regulator of Allergy and Acute/Chronic Inflammation. Cells. 2021 Jun 28;10(7):1615. DOI: 10.3390/cells10071615.
23. Lukyantseva HV, Slobodian OM. Morfofunktsionalni protsesy v krovonosnykh sudynakh i spoluchnii tkanyni bryzhi shchuriv pislia vplyvu pankreatychnoho hormonu amilinu. Klinichna anatomiia ta operatyvna khirurhiia. 2019;18(3):13-17. [in Ukrainian].
24. Lukyantseva HV, Kopylova GN, Pastukhova VA, Belikova MV, Zinevich YV. Vliyanie amilina na bazalny I stimulirovannuyu sekretornuyu aktivnost tuchnyh kletok. Ukrainsky morphologichny almanah. 2013;11(2):64-6. [in Ukranian].
25. Lukyantseva HV, Sergeev IY, Pastukhova VA, Gunina LM. Dinamika sokratitelnoi aktivnosti izolirovannogo koltsevogo preparata aorty krys pod vliyaniem amilina. Ukrainsky morphologichnyi almanah. 2013;11(1):77-8. [in Russian].
26. Samonina GE, Kopylova GN, Lukjanzeva GV, Zhuykova SE, Smirnova EA, German SV, et al. Antiulcer effects of amylin: a review. Pathophysiology. 2004;11(1):1-6. DOI: 10.1016/j.pathophys.2003.10.008.

«Вістник проблем біології і медицини» Випуск 3 (161), 2021 рік , 61-64 сторінки, код УДК 616-092:577.175.7+616-001.17

10.29254/2077-4214-2021-3-161-61-64